Як утворюються пептиди

Будова та властивості пептидного зв'язку. Яким чином формуються пептидні ланцюжки та інші елементи амінокислот.

Пептиди – це природні чи синтетичні сполуки, молекули яких побудовані із залишків амінокислот, з'єднаних між собою пептидними (пептидний місток), за своєю суттю, амідними зв'язками.

Молекули пептидів можуть містити неамінокислотну компоненту. олігопептидами (Дипептиди, трипептиди і т.д.) Пептиди, що містять більше 10 до 60 амінокислотних залишків, відносять до поліпептидам .Природні поліпептиди з молекуляронною масою більше 6000 дальтонів називають білками.

Амінокислотний залишок пептиду, який несе -аміногрупу, називають N -Кінцевим , що несе вільну -карбоксильну групу – С-кінцевим. Назва пептиду складається з перерахування тривіальних назв амінокислот, починаючи з N-кінцевої.

Гліцилаланін або Gly-Ala

або Ala – Ser – Asp – Phe – Gly.

Класифікація пептидів

1. Гомомірні – при гідролізі утворюються лише амінокислоти.

2. Гетеромірні – при гідролізі крім -амінокислот утворюються неамінокислотні компоненти, наприклад:

Пептиди можуть бути лінійними або циклічними. гомодітними. Якщо, крім амідної групи, є складноефірні, дисульфідні групи пептиди називаються гетеродетним. Гетеродетні пептиди, що містять гідроксиамінокислоти називаються пептолидами. Пептиди, що складаються з однієї амінокислоти називаються гомополіамінокислотами. Ті пептиди, які містять однакові ділянки, що повторюються (з одного або декількох амінокислотних залишків), називають регулярними. Гетеромірні та гетеродетні пептиди називаються депсипептидами .

Будова пептидного зв'язку

В амідах зв'язок вуглець-азот є частково двозв'язаним внаслідок р,-спряження НПЕ атома азоту та -зв'язку карбонілу (довжина зв'язку С-N: в амідах - 0,132 нм, в амінах - 0,147 нм), тому амідна група транс-конфігурацію. Таким чином, пептидна ланцюг є чергуванням плоских фрагментів амідної групи і фрагментів вуглеводневих радикалів відповідних амінокислот. В останніх обертання довкола простих зв'язків неутруднене, наслідком цього є утворення різних конформерів. Довгі ланцюги пептидів утворюють -спіралі та β-структури (аналогічно білкам).

Синтез пептидів

У процесі синтезу пептиду повинен утворитися пептидний зв'язок між карбоксильною групою однієї амінокислоти та амінною групою іншої амінокислоти. З двох амінокислот можливе утворення двох дипептидів:

Наведені вище схеми є формальними. Для синтезу, наприклад, гліцилаланіну, необхідно провести відповідні модифікації вихідних амінокислот (у цьому посібнику цей синтез не розглядається).

α-Амінокислоти можуть ковалентно зв'язуватися один з одним за допомогою пептидних зв'язків . Карбоксильна група однієї амінокислоти ковалентно зв'язується з аміногрупою іншої амінокислоти. При цьому виникає R-CO-NH -R зв'язок, званий пептидним зв'язком. При цьому відбувається відщеплення молекули води.

За допомогою пептидних зв'язків із амінокислот утворюються білки та пептиди.Пептиди, що містять до 10 амінокислот, називають олігопептидами. . Частина в назві таких молекул вказують кількість входять до складу олігопептиду амінокислот: трипептид, пентапептид, октапептид і т.д. Пептиди, що містять більше 10 амінокислот, називають «поліпептиди», а поліпептиди, що складаються з більш ніж 50 амінокислотних залишків, зазвичай називають білками. Мономери амінокислот, що входять до складу білків, називають "Амінокислотні залишки". Аміно-кислотний залишок, що має вільну аміно-групу, називається N-кінцевим і пишеться зліва, а має вільну C-карбоксильну групу - С-кінцевим і пишеться праворуч. Пептиди пишуться і читаються з N-кінця.

Зв'язок між α-вуглецевим атомом і α-аміногрупою або α-карбоксильною групою здатна до вільних обертань (хоча обмежена розміром і характером радикалів), що дозволяє поліпептидного ланцюга приймати різні конфігурації.

Пептидні зв'язки зазвичай перебувають у транс-конфігурації, тобто. α-вуглецеві атоми розташовуються по різні боки від пептидного зв'язку. В результаті бічні радикали амінокислот знаходяться на найбільш віддаленій відстані один від одного в просторі. Пептидні зв'язки дуже міцні і є ковалентними .

В організмі людини виробляється безліч пептидів, що беруть участь у регуляції різних біологічних процесів і мають високу фізіологічну активність. Такими є ціла низка гормонів - окситоцин (9 амінокислотних залишків), вазопресин (9), брадикінін (9) регулюючий тонус судин, тиреоліберин (3), антибіотики - граміцидин, пептиди, що мають знеболювальну дію (енкефалі інші опіоїдні пептиди). Знеболюючий ефект цих пептидів у сотні разів перевищує аналгезуючий ефект морфіну;

Окситоцин виділяється в кров під час годування дитини, викликає скорочення міоепітеліальних клітин проток молочних залоз і стимулює виділення молока. Крім того, окситоцин впливає на гладку мускулатуру матки під час пологів, викликаючи її скорочення.

На відміну від окситоцину, основна фізіологічна дія вазопресину - збільшення реабсорбції води в нирках при зменшенні АТ або об'єму крові (тому інша назва цього гормону - антидіуретичний). Крім того, вазопресин викликає звуження судин .

Розрізняють 4 рівні структурної організації білків, званих первинної, вторинної, третинної та четвертинної структурами. Існують загальні правила, за якими йде формування просторових структур білків.

Первинна структура білка - це ковалентна структура кістяка поліпептидного ланцюга - лінійна послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних один з одним пептидними зв'язками. Первинна структура кожного індивідуального білка закодована в ділянці ДНК, що називається геном. У процесі синтезу білка інформація, що у гені, спочатку переписується на мРНК, та був, використовуючи мРНК як матриці, на рибосомі відбувається складання первинної структури білка. Кожен із 50 000 індивідуальних білків організму людини має унікальну для даного білка первинну структуру.

Інсулін є першим білком, первинна структура якого була розшифрована. Інсулін – білковий гормон; містить 51 амінокислоту, складається з двох поліпептидних ланцюгів (ланцюг А містить 21 амінокислоту, ланцюг В - 30 амінокислот). Інсулін синтезується в β-клітинах підшлункової залози і секретується в кров у відповідь на підвищення концентрації глюкози в крові.У структурі інсуліну є 2 дисульфідні зв'язки, що з'єднують 2 поліпептидні ланцюги А і В, і 1 дисульфідний зв'язок всередині ланцюга А

Вторинна структура білків- це конформація поліпептидного ланцюга, тобто. спосіб скручування ланцюга у просторі з допомогою водневих зв'язків між групами -NH і -СО. Існує два основних способи укладання ланцюга. α-спіраль та β-структура .

В даному типі структури пептидний кістяк закручується у вигляді спіралі за рахунок утворення водневих зв'язків між атомами кисню карбонільних груп і атомами водню аміногруп, що входять до складу пептидних груп через 4 амінокислотних залишку. Водневі зв'язки спрямовані вздовж осі спіралі. На один виток α-спіралі припадає 3,6 амінокислотних залишків.

У освіті водневих зв'язків беруть участь практично всі атоми кисню та водню пептидних груп. В результаті α-спіраль «стягується» безліччю водневих зв'язків. Незважаючи на те, що дані зв'язку відносять до розряду слабких, їх кількість забезпечує максимально можливу стабільність α-спіралі. Так як всі гідрофільні групи пептидного кістяка зазвичай беруть участь в утворенні водневих зв'язків, гідрофільність (тобто здатність утворювати водневі зв'язки з водою) α-спіралей зменшується, а їх гідрофобність збільшується.

α-Спіральна структура - найбільш стійка конформація пептидного кістяка, що відповідає мінімуму вільної енергії. У результаті утворення α-спіралей поліпептидний ланцюг коротшає, але якщо створити умови для розриву водневих зв'язків, поліпептидний ланцюг знову подовжиться.

Радикали амінокислот знаходяться на зовнішній стороні -спіралі і спрямовані від пептидного кістяка в сторони.Вони не беруть участь в утворенні водневих зв'язків, характерних для вторинної структури, але деякі з них можуть порушувати формування α-спіралі.

Пролін. Його атом азоту входить до складу жорсткого кільця, що виключає можливість обертання навколо-N-CH-зв'язку. пролін не здатний утворити водневий зв'язок в даному місці пептидного кістяка, і α-спіральна структура порушується. пептидного ланцюга виникає петля чи вигин;

Ділянки, де послідовно розташовані кілька однаково заряджених радикалів, між якими виникають електростатичні сили відштовхування;

Ділянки з близько розташованими об'ємними радикалами, що механічно порушують формування аспіралі, наприклад метіонін, триптофан.

β-Структура формується за рахунок утворення безлічі водневих зв'язків між атомами пептидних груп лінійних областей одного поліпептидного ланцюга, що робить вигини, або між різними поліпептидними ланцюгами , β-Структура утворює фігуру, подібну до листа, складеного «гармошкою», — β-складчастий шар.

Складчастий шар фіброїну шовку: зигзагоподібні антипаралельні складки.

Коли водневі зв'язки утворюються між атомами пептидного остова різних поліпеп-тидних ланцюгів, їх називають міжланцюговими зв'язками.

Третинна структура білків - Тривимірна просторова структура, що утворюється за рахунок взаємодій між радикалами амінокислот, які можуть розташовуватися на значній відстані один від одного в поліпептидному ланцюзі.

Третинна структура згорнутого поліпептидного ланцюга стабілізується рядом взаємодій між радикалами амінокислот: це гідрофобні взаємодії, електростатичне тяжіння, водневі зв'язки, а також дисульфідні -S-S-зв'язки.

Гідрофільні радикали амінокислот прагнуть утворити водневі зв'язки з водою і тому в основному розташовуються на поверхні білкової молекули.

Всі гідрофільні групи радикалів амінокислот, що опинилися всередині гідрофобного ядра, взаємодіють один з одним за допомогою іонних та водневих зв'язків.

Типи зв'язків, що виникають між радикалами амінокислот для формування третинної структури білка. 1 - іонні зв'язки; 2 - водневі зв'язки; 3 - гідро-фобні зв'язки; 4 - дисульфідні зв'язки.

Іонні зв'язки (Електростатичне тяжіння) можуть виникати між негативно зарядженими (аніонними) карбоксильними групами радикалів аспарагінової і глутамінової кислот і позитивно зарядженими (катіонними) групами радикалів лізину, аргініну або гістидину.

Водневі зв'язку виникають між гідро-фільними незарядженими групами (такими як-ОН, -CONH 2 , SH-групи) і будь-якими іншими гідрофільними групами. Третинну структуру деяких білків стабілізують дисульфідні зв'язку, що утворюються за рахунок взаємодії SH-груп двох залишків цистеїну.Ці два залишки цистеїну можуть знаходитися далеко один від одного в лінійній первинній структурі білка, але при формуванні третинної структури вони зближуються і утворюють міцне ковалентне зв'язування радикалів.

Більшість внутрішньоклітинних білків лише дисульфідних зв'язків. Однак такі зв'язки поширені в білках, що секретуються клітиною у позаклітинний простір. Вважають, що ці ковалентні зв'язки стабілізують кон-формацію білків поза клітиною і запобігають їх денатурації. До таких білків відносять гормон інсулін і імуноглобуліни.

Четвертична структура білків. Багато білків містять у своєму складі лише один поліпептидний ланцюг. Такі білки називають мономерами. До мономерних відносять і білки, що складаються з кількох ланцюгів, але з'єднаних ковалентно, наприклад дисульфідними зв'язками (тому слід розглядати інсулін як мономерний білок).

У той самий час існують білки, які з двох і більше полипептидных ланцюгів. Після формування тривимірної структури кожного поліпептидного ланцюга вони об'єднуються за допомогою тих же слабких взаємодій, які брали участь в утворенні третинної структури: гідрофобних, іонних, водневих.

Спосіб упаковки двох або більше окремих глобулярних білків у молекулі є четвертинної структура білка.

Окремі поліпептидні ланцюги в такому білку звуться мономерів, або субодиниць. Білок, що містить у своєму складі кілька мономерів, називають олігомерним. Олігомірні глобулярні білки мають великі розміри і часто виконують у ферментативних комплексах регуляторні функції.

Підтримка характерної для білка конформації можлива завдяки виникненню багатьох слабких зв'язків між різними ділянками поліпептидного ланцюга. Конформація білка може змінюватися при зміні хімічних та фізичних властивостей середовища, а також при взаємодії білка з іншими молекулами. При цьому відбувається зміна просторової структури не тільки ділянки, яка контактує з іншою молекулою, а й конформації білка загалом.

Конформаційні зміни грають величезну роль функціонуванні білків у живої клітині. Розрив великої кількості слабких зв'язків у молекулі білка під впливом органічних розчинників, ультразвуку, температури, pH тощо. призводить до руйнації її нативної конформації. Розгортання ланцюгів без руйнування їх ковалентних зв'язків називається денатурацією . Такий білок біологічно неактивний . При денатурації білків немає розриву пептидних зв'язків, тобто. первинна структура білка не порушується, але його функція втрачається.

Від Masterweb

Пептидна зв'язок - це міцне з'єднання між фрагментами двох амінокислот, що є основою утворення лінійних структур білків і пептидів. У таких молекулах кожна амінокислота (за винятком кінцевих) з'єднується з попередньою та наступною.

Залежно кількості ланок пептидні зв'язку можуть створювати дипептиди (складаються з двох амінокислот), трипептиди (з трьох), тетрапептиди, пентапептиди тощо. буд. Короткі ланцюжки (від 10 до 50 мономерів) називають олігопептидами, а довгі - поліпептидами та білками (мол. маса понад 10 тис. так).

Характеристика пептидного зв'язку

Пептидна зв'язок - це ковалентна хімічна сполука між першим атомом вуглецю однієї амінокислоти та атомом азоту інший, що виникає в результаті взаємодії альфа-карбоксильної групи (COOH) з альфа-аміногрупою (NH2). При цьому відбувається нуклеофільне заміщення OH-гідроксилу на аміногрупу, від якої відокремлюється водень. Через війну утворюється одинарна C-N зв'язок і молекула води.

Так як під час реакції відбувається втрата деяких компонентів (ОН-групи та атома водню), ланки пептиду називають не амінокислотами, а амінокислотними залишками. Через те, що останні містять по 2 атоми вуглецю, в пептидному ланцюгу відбувається чергування С-С і C-N-зв'язків, які формують пептидний кістяк. З боків від нього розташовуються амінокислотні радикали. Відстань між атомами вуглецю та азоту варіює від 0,132 до 0,127 нм, що свідчить про невизначений зв'язок.

Пептидна зв'язок – це дуже міцний вид хімічної взаємодії. За стандартних біохімічних умов, що відповідають клітинному середовищу, вона не зазнає самостійного руйнування.

Для пептидного зв'язку білків і пептидів характерна властивість копланарності, оскільки всі атоми, що беруть участь у її утворенні (C, N, O та H), розташовуються в одній площині. Це пояснюється жорсткістю (тобто неможливістю обертання елементів навколо зв'язку), що виникає внаслідок резонансної стабілізації. У межах амінокислотного ланцюга між площинами пептидних груп знаходяться α-вуглецеві атоми, пов'язані з радикалами.

Типи конфігурації

Залежно від положення альфа-вуглецевих атомів щодо пептидного зв'язку, остання може мати 2 конфігурації:

Трансформа характеризується більшою стійкістю.Іноді зміни характеризують розташування радикалів, що змінює суті, оскільки пов'язані з альфа-вуглецевими атомами.

Явище резонансу

Особливість пептидного зв'язку полягає в тому, що він на 40% подвійний і може перебувати в трьох формах:

Кетольний (0,132 нм) - C-N-зв'язок стабілізований і повністю одинарний.

Перехідний чи мезомерной – проміжна форма, має частково невизначений характер.

Енольний (0,127 нм) - пептидна зв'язок стає повністю подвійною, а з'єднання С-О - повністю одинарним. При цьому кисень набуває частково негативного заряду, а атом водню - частково позитивний.

Така особливість називається ефектом резонансу і пояснюється справакалізованістю ковалентного зв'язку між атомом вуглецю та азоту. При цьому гібридні sp2-орбіталі формують електронну хмару, що поширюється на атом кисню.

Формування пептидного зв'язку

Формування пептидного зв'язку – це типова реакція поліконденсації, яка термодинамічно невигідна. У природних умовах рівновага зміщується у бік вільних амінокислот, тому для здійснення синтезу потрібен каталізатор, що активує або модифікує карбоксильну групу для легшого догляду гідроксильної.

У живій клітині утворення пептидного зв'язку відбувається в центрі білоксинтезуючого, де в ролі каталізатора виступають специфічні ферменти, що працюють з витратою енергії макроергічних зв'язків.

Вулиця Київян, 16 0016 Вірменія, Єреван Сервіс +374 11 233 255

Пептидна зв'язок утворюється при реакції аміногрупи однієї амінокислоти та карбоксильної групи іншої з виділенням молекули води:

СН 3 -СН(NH 2)-COOH + CH 3 - СН(NH 2)-COOH → СН 3 -СН(NH 2)-CO-NH-(CH 3) СН-COOH + H 2 O

Пов'язані пептидним зв'язком амінокислоти утворюють поліпептидний ланцюг. Пептидна зв'язок має площинну структуру: атоми З, Про і N знаходяться в sp 2 -гібридизації; атом N має р-орбіталь з неподіленою парою електронів; утворюється р-p-сполучена система, що призводить до скорочення зв'язку С-N (0,132 нм) і обмеження обертання (бар'єр обертання становить ~63 кДж/моль). Пептидна зв'язок має переважно транс -Конфігурацію щодо площини пептидного зв'язку. Подібна будова пептидного зв'язку позначається на формуванні вторинної та третинної структури білка. Пептидна зв'язок ‒ жорстка, ковалентна, генетично детермінована. У структурних формулах зображується у вигляді одинарного зв'язку, проте насправді цей зв'язок між вуглецем і азотом носить характер частково подвійного зв'язку:

Це викликано різною електронегативністю атомів, N і O. Навколо пептидного зв'язку обертання неможливо, всі чотири атоми лежать в одній площині, тобто. компланарні. Обертання інших зв'язків навколо поліпептидного кістяка досить вільно.

Первинна структура була відкрита професором університету Казанського А.Я. Данилевським 1989 р. 1913 року Еге. Фішером було синтезовано перші пептиди. Послідовність амінокислот кожного білка унікальна і закріплена генетично.

Для визначення первинної структури окремого, хімічно гомогенного поліпептидного ланцюга методом гідролізу з'ясовують амінокислотний склад: співвідношення кожної з двадцяти амінокислот у зразку гомогенного поліпептиду. Потім приступають до визначення хімічної природи кінцевих амінокислот поліпептидного ланцюга, що містить одну вільну NH 2 -групу та одну вільну СООН-групу.

Для визначення природи N-кінцевої амінокислоти запропоновано ряд методів, зокрема метод Сенжера (за його розробку Ф. Сенжер був удостоєний Нобелівської премії в 1958 р.). Цей метод ґрунтується на реакції арилювання поліпептиду 2,4-динітрофторбензолом. Розчин поліпептиду обробляють 2,4-динітрофторбензолом, який взаємодіє з вільною α-аміногрупою пептиду. Після кислотного гідролізу продукту реакції лише одна амінокислота виявляється пов'язаною з реактивом у вигляді 2,4-дінітрофеніламінокислоти. На відміну від інших амінокислот, вона має жовтий колір. Її виділяють із гідролізату та ідентифікують методом хроматографії.

Для визначення С-кінцевої амінокислоти часто використовують ферментативні методи. Обробка поліпептиду карбоксипептидазою, яка розриває пептидний зв'язок з того кінця пептиду, де міститься вільна СООН-група, призводить до звільнення С-кінцевої амінокислоти, природа якої може бути ідентифікована методом хроматографії. Існують інші методи визначення С-кінцевої амінокислоти, зокрема, хімічний метод Акаборі, заснований на гідразинолізі поліпептиду.

Пептидна зв'язок: освіта, будова, властивості

Статтю написано Павлом Чайкою, головним редактором журналу «Познавайка». З 2013 року з моменту заснування журналу Павло Чайка присвятив себе популяризації науки в Україні та світі. Основна мета, як журналу, так і цієї статті – пояснити складні наукові теми простою та доступною мовою

Зміст:

Визначення

Освіта

Властивості

Пептидна зв'язок, яка має місце при первинній структурі білків, не є повністю одинарною. Довжина її дорівнює 0,132 нм. Це середнє значення між істинним подвійним і одинарним зв'язками.Важливими властивостями пептидного зв'язку є копланарність та трансположення, далі докладно їх пояснимо. Копланарність означає, що це атоми, які входять у пептидну групу перебувають у одній площині, а атоми H і розташовуються з різних боків пептидної зв'язку. Але варто зауважити, що радикальні групи амінокислот та водню при α-вуглецях лежать поза площиною. Трансположення означає, що кисень і водень пептидного зв'язку перебувають у трансорієнтації. Також у транс-орієнтації орієнтовані амінокислотні R-групи у всіх білкових та пептидних молекулах природного походження.

Будова

Методи визначення зв'язків

Найкращим методом визначення пептидних зв'язків є биуретовая реакція. Така назва вона має тому, що вперше ця реакція була використана для отримання біурета, який хоча і не є амінокислотою, але має при цьому два пептидні зв'язки. Сам механізм визначення зводиться до того, що амінокислоти, здатні утворити як мінімум два пептидні зв'язки в лужному середовищі при додаванні сульфату міді утворюють комплексу, що містить мідь, з'єднання фіолетового кольору.

Біохімія: пептиди

Пептиди - це продукти конденсації двох або більше молекул амінокислот, які з'єднані між собою пептидним зв'язком $mathrm$.

Малюнок 1. Пептидна зв'язок. Автор24 - інтернет-біржа студентських робіт

За кількістю амінокислотних залишків виділяють:
- дипептиди утворюються в результаті реакції двох молекул амінокислот з відщепленням молекули води,
- трипептиди - результат взаємодії дипептиду та ще однієї молекули пептиду,

Малюнок 2. Дипептид та трипептид. Автор24 - інтернет-біржа студентських робіт

Процес нарощування пептидного ланцюга може тривати необмежено.

олігопептиди - пептиди, що містять до 10 амінокислотних залишків,

поліпептиди – пептиди, що містять понад 10 амінокислотних залишків.

гомомірні (складаються тільки з амінокислотних залишків) пептиди,

гетеромірні (до складу входять також небілкові компоненти) пептиди.

гомодітні (з'єднані тільки за допомогою пептидних зв'язків) пептиди,

гетеродетні (сполуки за допомогою пептидних, дисульфідних, ефірних зв'язків) пептиди.

У формулі пептидів виділяють N-кінець з групою $NH_2$ у складі і C-кінець, що містить вільну $COOH$ групу.

3. Формула. Автор24 - інтернет-біржа студентських робіт

При взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та амідної групи іншої амінокислоти можуть утворитися 4 дипептиди, які мають різні властивості, що залежать від послідовності сполуки амінокислотних залишків. Розглянемо з прикладу взаємодії гліцину і аланина.

Рисунок 4. Дипептиди. Автор24 - інтернет-біржа студентських робіт

Хімічні властивості пептидів

Основна властивість – здатність до гідролізу. При цьому відбувається повне або часткове розщеплення пептидного ланцюга і утворюються коротші пептиди з меншою молекулярною масою. Повний гідроліз відбувається при тривалому нагріванні пептиду із концентрованою соляною кислотою.

Гідроліз пептидів може протікати у кислому чи лужному середовищі з утворенням солі амінокислот, а також під дією ферментів. Ферментативний гідроліз протікає селективно і дозволяє розщеплювати пептидний зв'язок у певних місцях.

Малюнок 5. Хімічні властивості пептидів. Автор24 - інтернет-біржа студентських робіт

До якісних реакцій на пептиди відносяться:

біуретова реакція на виявлення пептидних зв'язків (нагрівання пептиду з сульфатом міді у лужному середовищі з появою синьо-фіолетового фарбування);

нінгідринова реакція (результат - синьо-фіолетове забарвлення).

Пептидний синтез

Виділяють такі методи пептидного синтезу:

У загальному випадку пептидний синтез включає наступні стадії: захист аміногрупи і активація карбоксильної групи однієї амінокислоти, захист карбоксильної групи другої амінокислоти, утворення пептидного зв'язку і зняття захисту.

Реагенти та умови проведення реакцій синтезу біологічно активних пептидів повинні забезпечувати максимальні швидкості протікання реакції, мінімум побічних реакцій, легке видалення проміжних продуктів реакції, а також великий вибір захисних груп та нетоксичність реагентів, що використовуються.

Біологічне значення пептидів

Багато пептидів виявляють біологічну активність. Наприклад, глутатіон (найпростіший трипептид) - це гормон, який побудований із залишків гліцину, цистеїну та глутамінової кислоти. Вазопресин та окситоцин також є гормонами, які складаються з дев'яти амінокислотних залишків. Вазопресин підвищує кров'яний тиск, а окситоцин стимулює виділення молока молочними залозами. Також існують пептиди, які є регуляторами імунітету, сну, емоційного стану, секреції гормонів гіпофізу тощо.